Synthèse d'un inhibiteur du lysozyme utilisable en chromatographie d'affinité

Résumé

L'objectif de ce travail est l'obtention, par hydrolyse de la chitine, de substrats du lysozyme de blanc d'oeuf de poule et la synthèse d'un nouvel inhibiteur de cette enzyme. Deux méthodes d'acétolyse de la chitine, une hydrolyse acide et une hydrolyse enzymatique ont été utilisées. La synthèse organique de l'inhibiteur est réalisée à partir du chitobiose et du p-thiophénylamine. L'inhibiteur sélectif, le di-N-acétyl p-aminophényl 1-thiochitobioside, est obtenu avec un excellent rendement. Ce composé est greffé sur le sépharose-4B activé via la carbodiimide. La chromatographie d'affinité sur ce gel montre une absorption sélective de l'enzyme. Cette protéine est désorbée avec un rendement de 70%.